سمیه فرهمند؛ فائزه فاطمی؛ مرضیه دهقان شاسلطنه؛ رضا حاجی حسینی بغدادی؛ شهریار سعیدیان
چکیده
در باکتری اسیدیتیوباسیلوسفرواکسیدانس، پروتئین‌های موجود در مسیر زنجیره انتقالالکترون از جمله پروتئین سیتوکروم C اکسیداز (CoxB)، پروتئین CoxB حاوی دو اتم مس (CuA, CuB) در ساختار خود می‌باشد. CuAنقش مهمی در انتقال الکترون دارد. طبق مطالعات قبلی، تبدیل هیستیدین به متیونین در پروتئین مشابه، منجر به افزایش پایداری پروتئین و بهبود عملکرد ...
بیشتر
در باکتری اسیدیتیوباسیلوسفرواکسیدانس، پروتئین‌های موجود در مسیر زنجیره انتقالالکترون از جمله پروتئین سیتوکروم C اکسیداز (CoxB)، پروتئین CoxB حاوی دو اتم مس (CuA, CuB) در ساختار خود می‌باشد. CuAنقش مهمی در انتقال الکترون دارد. طبق مطالعات قبلی، تبدیل هیستیدین به متیونین در پروتئین مشابه، منجر به افزایش پایداری پروتئین و بهبود عملکرد آن میشود. همچنین، اتصال متیونین به CuB در ساختار پروتئین وحشی یکی دیگر از دلایل انتخاب جهش H230M در جایگاه CuA است. پروتئین وحشی و جهشیافته در حضور غشاء دولایه POPC با استفاده از gromacs نسخه 5.1.4 شبیهسازی میشود. تغییرات ساختاری پروتئین جهشیافته توسط RMSD، RMSF، SASA،Rg ، DSSP،density ،thickness ، PCA، ED، DCCM وFEL بررسی شد. نتایج حاصل از تجزیهوتحلیل پروتئین‌های وحشی و جهشیافته نشان میدهد که باکتری پایداری خود را بعد از جهش حفظ میکند. به نظر میرسد جهش منجر به افزایش میزان دریافت الکترون میشود که نیاز به مطالعات بیشتر در این زمینه دارد. شبیهسازی دینامیکی مولکولی و نتایج آنالیزها نشان میدهد که جهش به افزایش پایداری پروتئین کمک میکند. بنابراین، این یافته رویکردهای جدیدی را از نظر خصوصیات ساختاری و احتمال انتقالالکترون ارائه میدهد.
